Protein
merupakan sekumpulan dari asam amino
(Total 20 macam) yang bergabung dan berikatan untuk membentuk suatu fungsi dan
bentuk tertentu, kali ini kami akan secara khusus membahas struktur Protein
dari susunan dasar hingga susunan akhirnya. Dimulai dari susunan dasar yaitu
struktur primer hingga struktur kuartener. Saya akan membahas sedikit bagimana
struktur primer dari protein tersebut yakni Struktur primer protein merupakan
polipeptida menggambarkan : urutan asam amino penyusunnya, serta jembatan
disulfida (bila ada). Sedangkan untuk struktur kuartener pada protein tersebut
sebagai berikut Struktur kuarterner merupakan interaksi antara beberapa
polipeptida tersier, membentuk Protein Globular. Protein tersier bisa
tersusun dari beberapa sub-unit polipeptida yang sama disebut sebagai protomer
sedangkan oleh sub-unit berbeda disebut oligomer.
Pada pembahasan
arsitektur protein digunakan pembagian empat tingkatan struktur. Struktur
primer adalah urutan asam amino. Struktur sekunder berhubungan dengan
pengaturan kedudukan ruang residu asam amino yang berdekatan dalam urutan
linier. Pengaturan sterik ini memberi struktur periodik. Heliks- dan untai-
menunjukkan struktur sekunder. Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang
residu asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan
sulfida. Perbedaan antara struktur sekunder dan struktur tersier tidaklah
terlalu jelas. Di samping itu dikenal juga adanya struktur kuarterner dan
struktur supersekunder yang akan dibahas sekilas di bagian ini. Dari keempat bentuk struktur yang ada pada protein tersebut
pada blog saya kali ini yang akan dibahas yakni hanya dua struktur saja yaitu:- Struktur Sekunder
- Struktur Tersier
Baiklah yang akan dibahas terlebih dahulu:
1. Struktur Sekunder
Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk
struktur reguler, berulang, dan lokal yang tejadi yang terjadi akibat adanya
ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida Ini berhubungan dengan dengan
pengaturan kedudukan ruang residu asamamino yang berdekatan dengan urutan
linear. Daerah tersebut yang terkenal dengan struktur skunder mencakup a heliks, b sheet, loop 1,2, dan 3.
Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals Menstabilkan
a heliks
a HELIKS
Pada suatu a
heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil
pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida
pada suatu ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida. Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama
akan terbentuk struktur coil atau heliks (ulir) reguler di mana masing-masing
ikatan peptida dihubungkan dengan ikatan hidrogen ke ikatan residu asam amino
di depannya dan 4 asam amino dibelakangnya dalam urutan primer. 2,3
Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan
denagn taraf dan arah yang berbeda digambarkan oleh jumlah (n) residu aminoasil
perputaran dan jumlah tonjolan / pitch
(p) atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks
polipeptida yang terbentuk dari asam amino kiral (chiral ) akan memperlihatkan
kiralitas, yaitu helisk tersebut bisa dominan
kanan atau kiri. 2
Gambar 3. konformasi heliks. (A) Heliks kanan kanan. C: hijau; O: merah; N: biru; H: tidak ditampilkan; ikatan hidrogen: garis putus-putus. (B) Heliks tangan kanan tanpa menunjukkan atom. (c) helix kidal.
Prolin Dapat Menekuk a Heliks
Rantai sisi residu asam amino pada heliks mengarah ke luar dari sumbu sentral. Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai yang sisi dengan muatan yang saling tolak menolak dapat mencegah terbentuknya a heliks. Residu prolin menghambat struktur a heliks pada protein karena residu prolin menimbulkan hambatan geometrik akibat adanya struktur cincin dan karena pada ikatan peptida ,nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang diperlukan untuk membentuk ikatan hidrogen Prolin hanya pas untuk putaran pertama a heliks. Pada bagin lain, residu prolin akan menimbulkan tekukan (bend). Namun tidak semua tekukan dalam a heliks disebabkan prolin. Tekukan kerap terjadi pula pada residu Gly. 2,3
Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals Menstabilkan
a heliks
Mengingat a
heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan konformasi yang paling
stabil bagi rantai polipeptida, susunan spasial ini akan terbentuk secara
spontan. Stabilitas a heliks terutama
terjadi akibat pembentukan ikatan hidrogen dengan jumlah semaksimal mungkin.
Nitrogen peptida bekerja sebagai sebagai donor hidrogen,dan oksigen karbonil
residu yang dalam barisan letaknya nomer empat dari belakang di dalam
pengertian struktur primer bekerja sebagai aseptor hidrogen Interaksi Van der
Waals juga memberikan stabilitas tambahan. Atom yang dikemas kuat pada initi a heliks mengadakan kontak van der Waals
antara satu sama lain melintasi sumbu heliks tersebut 2,4,5
a Heliks Dapat Bersifat Amfipatik
Meskipun sering terdapat pada permukaan protein, a heliks dapat pula terbenam seluruhnya atau
sebagian dalam bagian interior protein. Heliks yang bersifat amfipatik suatu
kasus yang istimewa dimana residu
bergeser antara hidrofobik dan hidrofilik sekitar setiap tiga atau empat residu,
terdapat pula keadaan dimana a heliks
berhadapan dengan dengan lingkungan polar atau nonpolar. Heliks yang amfipatik
terdapat dalam lipoprotein plasma samping dalam hormon polipeptida tertentu,
dalam bisa (venom), antibiotik, glikoprotein virus HIV dan protein kinase yang
diregulasi oleh kalmodulin. 2
Gambar 4. Struktur helixathic helix dari CAP18, yang merupakan molekul yang mampu mengikat endotoksin bakteri. (a) Urutan asam amino dari bagian amphipatik CAP18. Residu hidrofobik dikemas dengan garis merah. (B) Struktur 3D ditentukan oleh resonansi magnetik nuklir. Residu hidrofobik terletak di sisi bawah. PDB ID = 1LYP.
b SHEET
Konformasi reguler yang kedua
terdapat pada lembaran yang terlipat struktur b
atau
b pleated sheet. Simbol b menunjukkan bahwa struktur ini merupakan
struktur reguler kedua yang dijelaskan.. Istilah lembaran terlipat (pleated
sheet) menunjukkan penampakkan stuktur tersebut kalau dilihat dari pinggir
atas. 1,2
Berbeda
dengan kumparan a heliks, b sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen
antara daerah linier rantai polipeptida . Ikatan hidrogen ini terjadi antara
oksigen karboil dari satu ikatn peptida dan nitogen dari ikatan peptida
lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara dua ranati polipeptida yang
terpisah atau antara anatara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat
sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan sering melibatkan 4 struktur asam
amino yang dikenal sebagai b turn. 2,3
Gambar 5. Struktur lembaran ditemukan di RNase A. Gambar ini hanya menunjukkan atom-atom tulang punggung, tidak termasuk hidrogen. RNase A mengandung rantai peptida tunggal, yang membuat belokan di persimpangan (tidak ditampilkan) antara 4 dan 6. Oleh karena itu, dua untai anti-paralel.
2. Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan
pengaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola
ikatan-ikatan disulfida. 1.
Merupakan konformasi tiga dimensi keseluruhannya. Istilah Struktur tersier
mengacu pada hubungan spasial antar unsur struktur skunder . pelipatan
polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada pelipatan
domain lainnya. Stuktur tersier menjelaskan hubungan antara domain ini , cara
dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah
dalam pengertian struktur primer, dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.2,4
Bentuk protein globular melibatkan interaksi antara
residu asam amino yang mungkin terletak sangat jauh satu sama lain pada urutan
primer ranati polipeptida dan melibatkan a
heliks dan b sheet .Interaksi
nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk menstabilkan
struktur tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta
ikatan
hidrogen 2,3,5
Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur
protein. Asam amino hidrofobik cenderung berikaatn dibagian dalam protein
protein globuler tempat asam amino tidak berkontak denagn air, sedang asam
amino hidrofilik biasanya terletak di permukaan protein tempat asam amino
berinteraksi dengan air sekelilingnya.3
KESIMPULAN ISI BLOG
Sifat-sifat struktural protein dianggap berada dalam
empat buah susunan: primer, Sekunder, tersier, dan (hanya untuk protein
oligomerik) kuaterner. Struktur primer, rangkaian asam amino dikode dalam gen.
Struktur skunder dan tersier yang berkenaan dengan konformasi protein yang
keberadaannya dimungkinkan lewat ikatan peptida, ditentukan oleh
stuktur primer. Struktur skunder
menjelaskan menjelaskan pelipatan rantai polipeptida menjadi multiplikasi motif
terikat terikat hidrogen seperi struktur a
heliks, b sheet. Struktur tersier
berkenaan dengan hubungan antar domain struktural skunder dan antar residu yang
letaknya terpisah jauh dalam pengertian struktur primer. Struktur kuartener
yang hanya terdapat dalam protein dengan dua atau tiga rantai polipeptida
(protein oligomerik) menjelaskan titik kontak dan hubungan lainnya antara
polipeptida atau subunit ini
PERMASALAHAN
- Sebutkan 2 metode untuk menentukan struktur dari protein?
- Jelaskan secara singkat mengenai perbedaan struktur protein dan fungsinya?
- Bagaimana cara memperoleh kristal ptotein dalam teknik kristalografi sinar-X?
- Jelaskan 3 prinsip dasar kristalografi sinar-X!