PERSENTASE TUGAS HASIL ANALISIS PEMBENTUKAN STRUKTUR SEKUNDER DAN TERSIER PADA PROTEIN

Protein merupakan sekumpulan dari asam amino (Total 20 macam) yang bergabung dan berikatan untuk membentuk suatu fungsi dan bentuk tertentu, kali ini kami akan secara khusus membahas struktur Protein dari susunan dasar hingga susunan akhirnya. Dimulai dari susunan dasar yaitu struktur primer hingga struktur kuartener. Saya akan membahas sedikit bagimana struktur primer dari protein tersebut yakni Struktur primer protein merupakan polipeptida menggambarkan : urutan asam amino penyusunnya, serta jembatan disulfida (bila ada). Sedangkan untuk struktur kuartener pada protein tersebut sebagai berikut Struktur kuarterner merupakan interaksi antara beberapa polipeptida tersier, membentuk Protein Globular.  Protein tersier bisa tersusun dari beberapa sub-unit polipeptida yang sama disebut sebagai protomer sedangkan oleh sub-unit berbeda disebut oligomer.

Pada pembahasan arsitektur protein digunakan pembagian empat tingkatan struktur. Struktur primer adalah urutan asam amino. Struktur sekunder berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino yang berdekatan dalam urutan linier. Pengaturan sterik ini memberi struktur periodik. Heliks- dan untai- menunjukkan struktur sekunder. Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan sulfida. Perbedaan antara struktur sekunder dan struktur tersier tidaklah terlalu jelas. Di samping itu dikenal juga adanya struktur kuarterner dan struktur supersekunder yang akan dibahas sekilas di bagian ini. Dari keempat bentuk struktur yang ada pada protein tersebut pada blog saya kali ini yang akan dibahas yakni hanya dua struktur saja yaitu:

1. Struktur Sekunder
2. Struktur Tersier

Baiklah yang akan dibahas terlebih dahulu:

     1. Struktur Sekunder

Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk struktur reguler, berulang, dan lokal yang tejadi yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida Ini berhubungan dengan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asamamino yang berdekatan dengan urutan linear. Daerah tersebut yang terkenal dengan struktur skunder mencakup a heliks, b sheet, loop 1,2, dan 3.

a HELIKS

Pada suatu a heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida pada suatu ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida. Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan terbentuk struktur coil atau heliks (ulir) reguler di mana masing-masing ikatan peptida dihubungkan dengan ikatan hidrogen ke ikatan residu asam amino di depannya dan 4 asam amino dibelakangnya dalam urutan primer. ^2,3

Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan denagn taraf dan arah yang berbeda digambarkan oleh jumlah (n) residu aminoasil perputaran dan jumlah tonjolan / pitch

(p) atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks polipeptida yang terbentuk dari asam amino kiral (chiral ) akan memperlihatkan kiralitas, yaitu helisk tersebut bisa dominan kanan atau kiri. ²

Gambar 3.   konformasi heliks. (A) Heliks kanan kanan. C: hijau; O: merah; N: biru; H: tidak ditampilkan; ikatan hidrogen: garis putus-putus. (B) Heliks tangan kanan tanpa menunjukkan atom. (c) helix kidal.

Prolin Dapat Menekuk a Heliks

          Rantai  sisi  residu  asam  amino  pada  heliks  mengarah  ke  luar  dari  sumbu sentral. Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai yang sisi dengan muatan yang saling tolak menolak dapat mencegah terbentuknya a heliks. Residu prolin menghambat struktur a heliks pada protein karena residu prolin menimbulkan hambatan geometrik akibat adanya struktur cincin dan karena pada ikatan peptida ,nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang diperlukan untuk membentuk ikatan hidrogen   Prolin hanya pas untuk putaran pertama a heliks. Pada bagin lain, residu prolin akan menimbulkan tekukan (bend). Namun tidak semua tekukan dalam a heliks disebabkan prolin. Tekukan kerap terjadi pula pada residu Gly. ^2,3

Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals Menstabilkan a heliks

           Mengingat a heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan konformasi yang paling stabil bagi rantai polipeptida, susunan spasial ini akan terbentuk secara spontan. Stabilitas a heliks terutama terjadi akibat pembentukan ikatan hidrogen dengan jumlah semaksimal mungkin. Nitrogen peptida bekerja sebagai sebagai donor hidrogen,dan oksigen karbonil residu yang dalam barisan letaknya nomer empat dari belakang di dalam pengertian struktur primer bekerja sebagai aseptor hidrogen Interaksi Van der Waals juga memberikan stabilitas tambahan. Atom yang dikemas kuat pada initi a heliks mengadakan kontak van der Waals antara satu sama lain melintasi sumbu heliks tersebut ^2,4,5

a Heliks Dapat Bersifat Amfipatik

Meskipun sering terdapat pada permukaan protein, a heliks dapat pula terbenam seluruhnya atau sebagian dalam bagian interior protein. Heliks yang bersifat amfipatik suatu kasus yang istimewa dimana residu bergeser antara hidrofobik dan hidrofilik sekitar setiap tiga atau empat residu, terdapat pula keadaan dimana a heliks berhadapan dengan dengan lingkungan polar atau nonpolar. Heliks yang amfipatik terdapat dalam lipoprotein plasma samping dalam hormon polipeptida tertentu, dalam bisa (venom), antibiotik, glikoprotein virus HIV dan protein kinase yang diregulasi oleh kalmodulin. ²

Gambar 4. Struktur helixathic helix dari CAP18, yang merupakan molekul yang mampu mengikat endotoksin bakteri. (a) Urutan asam amino dari bagian amphipatik CAP18. Residu hidrofobik dikemas dengan garis merah. (B) Struktur 3D ditentukan oleh resonansi magnetik nuklir. Residu hidrofobik terletak di sisi bawah. PDB ID = 1LYP.

b SHEET

Konformasi reguler yang kedua terdapat pada lembaran yang terlipat struktur b atau

 b pleated sheet. Simbol b menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler kedua yang dijelaskan.. Istilah lembaran terlipat (pleated sheet) menunjukkan penampakkan stuktur tersebut kalau dilihat dari pinggir atas. ^1,2

Berbeda dengan kumparan a heliks, b sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linier rantai polipeptida . Ikatan hidrogen ini terjadi antara oksigen karboil dari satu ikatn peptida dan nitogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara dua ranati polipeptida yang terpisah atau antara anatara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai b turn. ^2,3

Gambar 5. Struktur lembaran ditemukan di RNase A. Gambar ini hanya menunjukkan atom-atom tulang punggung, tidak termasuk hidrogen. RNase A mengandung rantai peptida tunggal, yang membuat belokan di persimpangan (tidak ditampilkan) antara 4 dan 6. Oleh karena itu, dua untai anti-paralel.

           2. Struktur Tersier

Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. ¹. Merupakan konformasi tiga dimensi keseluruhannya. Istilah Struktur tersier mengacu pada hubungan spasial antar unsur struktur skunder . pelipatan polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada pelipatan domain lainnya. Stuktur tersier menjelaskan hubungan antara domain ini , cara dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur primer, dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.^2,4

Bentuk protein globular melibatkan interaksi antara residu asam amino yang mungkin terletak sangat jauh satu sama lain pada urutan primer ranati polipeptida dan melibatkan a heliks dan b sheet .Interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk menstabilkan struktur tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan

hidrogen ^2,3,5

Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik cenderung berikaatn dibagian dalam protein protein globuler tempat asam amino tidak berkontak denagn air, sedang asam amino hidrofilik biasanya terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air sekelilingnya.³

KESIMPULAN ISI BLOG

Sifat-sifat struktural protein dianggap berada dalam empat buah susunan: primer, Sekunder, tersier, dan (hanya untuk protein oligomerik) kuaterner. Struktur primer, rangkaian asam amino dikode dalam gen. Struktur skunder dan tersier yang berkenaan dengan konformasi protein yang keberadaannya dimungkinkan lewat ikatan peptida, ditentukan oleh

stuktur primer. Struktur skunder menjelaskan menjelaskan pelipatan rantai polipeptida menjadi multiplikasi motif terikat terikat hidrogen seperi struktur a heliks, b sheet. Struktur tersier berkenaan dengan hubungan antar domain struktural skunder dan antar residu yang letaknya terpisah jauh dalam pengertian struktur primer. Struktur kuartener yang hanya terdapat dalam protein dengan dua atau tiga rantai polipeptida (protein oligomerik) menjelaskan titik kontak dan hubungan lainnya antara polipeptida atau subunit ini

PERMASALAHAN

1. Sebutkan  2 metode untuk menentukan struktur dari protein?
2. Jelaskan secara singkat mengenai perbedaan struktur protein dan fungsinya?
3. Bagaimana cara memperoleh kristal ptotein dalam teknik kristalografi sinar-X?
4. Jelaskan 3 prinsip dasar kristalografi sinar-X!